En un proceso
de combustión de glucosa (materia orgánica):
Es una
combustión controlada que permite sacar energía de forma muy óptima en cada
paso.
La cantidad de
energía importante se obtiene en la oxidación de NADH y FADH2
a expensas de reducir el O2.
Esta reacción
red-ox es la forma en la que los organismos aeróbicos obtienen energía. Hay
excepciones: hay bacterias que, en vez de reducir O2, usan S y los
reduce a sulfídrico(SH2).
Se transforma
energía eléctrica en química. Ese transformador es la cadena de transporte de
electrones de la membrana interna de la mitocondria. Requiere ser estanco. Son
proteínas.
La cadena de
transporte de electrones es un mecanismo para pasar electrones de 1 molécula a
otra. Algunos saltos generan suficiente energía para bombear H+ del
interior de la membrana interna al exterior de la mitocondria.
La cadena de
transporte de electrones se transforma en un gradiente de H+. Los
gradientes tienden a homogeneizarse y sólo pueden volver a través del tubo que
hay (donde se aprovecha la energía liberada por el gradiente de H+
para fabricar ATP a partir de ADP). Se conoce como teoría quimiosmótica de
Michel.
Una molécula
tiene un potencial red-ox negativo cuando tiene tendencia a ceder electrones a
otra molécula. Se le da a un par de H+/H2.
La tendencia a
obtener electrones de H+/H2 es el potencia red-ox
positivo.
Cuando hay una
oxidación y reducción en una reacción red-ox, hay un cambio. La diferencia de
potencial red-ox evalúa los cambios que se producen. Se calcula:
Pyr + NADH --->
Lactato + NAD+
La diferencia
de potencial red-ox se puede calcular fijándose que hay 2 reacciones
diferentes:
2 H+
+ 2 e- + Pyr --> Lactato
NAD+ + 2 e-
+ H+ --> NADH
Por definición,
las semirreacciones electroquímicas son oxidante + e- ->
reductor.
El potencial
redox del piruvato se obtiene mediante tablas
Los dos son
reductores porque tienen un valor negativo.
DE0´ es la suma de cada componente. DE0´=
-0.19 + 0.32 = 0.13 V. Se relaciona con la energía de Gibbs.
DG0´ = - nF DE0´
DG0´= 2 x 23´06 x 0´13 = - 6 Kcal/mol
Estas
reacciones producen calor y depende de las concentraciones de la célula para
ser espontáneas.
Esto se puede
aplicar a la reacción de oxidación de NADH
con el O2.
Estructura de la cadena de transporte de
electrones.
La estructura
está formada por 3 partes: macromolécula, molécula pequeña (citocrom C) y un coenzima Q (Ubiquinona). Son un conjunto de reacciones red-ox.
La NADH-Q reductasa es enorme y tiene 106
D. Tiene 2 tipos de grupos prostéticos que son los responsables de regular NADH (FMN y complejos ferro-sulfurados (manera de contener moléculas de
Fe sin estar en la molécula de Hemo (Hierro no hémico)). Manejan los
electrones que se reciben.
El NADH se oxida a NAD+ (transferencia de 2 electrones). Implica que el FMN se reduzca a FMNH2.
La FMN más 1 e- forman la semiquinona, que si se le suma un
segundo e-, se transfiere al segundo enlace y da FMNH2. Estos dos electrones
son transferidos a un complejo Fe-S, que pasa de una forma oxidada (FE+3)
a una forma reducida (FE+2). El Fe+3 se regenera
transfiriéndoselo al co-enzima Q,
que cuando recibe 2 e-, se transforma en la QH2.
La ubiquinona es una molécula con un potencial red-ox muy
bueno. La parte derecha es una estructura que se repite de isopreno. El
isopreno es muy importante en biología porque forma diferentes sustancias. La cola
confiere a la molécula hidrofílica un elemento completamente hidrofóbico que
permite que la ubiquinona se inserte en la membrana mitocondrial interna.
La ubiquinona, cuando capta 1 electrón, se
transforma en una semiquinona. Con
el segundo electrón, se transforma en reducida (ubiquinol).
La ubiquinona es el punto de entrada para
los electrones del FADH2
(tiene un potencial red-ox menos negativo que NADH).
La ubiquinona se regenera cediendo los
electrones a la citocromo reductasa.
Es un multímero de 10 subunidades de 25.000 D de masa molecular. Tiene varios
grupos prostéticos. Tiene citocromos (tienen un grupo hemo y un Fe asociado).
Tiene 2 citocromos B (definido por
el tipo de sustituyente del anillo tetrapirrólico), 1 citocromo C1 y Fe-S.
El electrón se
transfiere al complejo Fe-S. Implica que se transfiere de 1 en 1. El potencial
red-ox de la semiquinona es
insuficiente para transferir el segundo electrón. A través de los 2 citocromos B de la reductasa, se
cataliza una reacción: una segunda molécula de semiquinona interacciona para formar una quinona totalmente reducida (vuelve a transferir el electrón) y
otra totalmente oxidada (forma regenerada de ubiquinona). Es una reacción de dismutación.
El entorno de
la proteína define las características eléctricas del Fe. El Fe+2, a
través de la citocromo oxidasa va a
transferir electrones al O2.
La citocromo oxidasa contiene grupos hemo
(Fe2+/3+) y contiene grupos Cu+1/+2+. El DNA mitocondrial
es suficiente para codificar citocromo C
oxidasa. La reacción de reducción del O2 se debe dar completamente
porque si son incompletas, da lugar a un anión superóxido.
O2 +
e- --> O2- anión superóxido (químicamente
muy reactivo).Imagen:
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